Forschende entschlüsseln eines der größten Enzyme der Natur hinter mikrobiellem Methan

Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universität Marburg haben die detaillierte Architektur eines der größten jemals in der Natur gefundenen Enzymkomplexe aufgeklärt. Die Arbeit liefert ein klareres Bild davon, wie einzellige Mikroben Methan erzeugen und ihren Energiestoffwechsel in sauerstofffreier Umgebung steuern.

Die in der Fachzeitschrift Nature veröffentlichte Studie wurde von Sophia Paul geleitet, einer Doktorandin am Zentrum für Synthetische Mikrobiologie (SYNMIKRO), unter der Leitung von Jan Schuller. Mithilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie setzte das Team eine molekulare Maschine zusammen, die als Heterodisulfid-Reduktase-Super-Assembly oder Hdr–Vhu–Fwd-Komplex bekannt ist.

Die Zahlen sind beeindruckend. Der Komplex wiegt rund acht Megadalton und misst etwa 50 Nanometer im Durchmesser; er besteht aus 252 Proteinuntereinheiten und mehr als 600 Cofaktoren — jenen kleinen Helfermolekülen, die für seine Funktion unverzichtbar sind. Zum Vergleich: Viele bekannte Enzyme — etwa jene, mit denen Zellen Zucker abbauen — liegen bei rund 120 Kilodalton und sind damit um ein Vielfaches kleiner.

Der Komplex stammt aus Methanococcus maripaludis, einem Vertreter der methanogenen Archaeen. Diese Mikroben leben ohne Sauerstoff in extremen Lebensräumen — von heißen Quellen und tiefen Sedimenten bis zu den Salzwiesen an der deutschen Nordseeküste —, wo sie mithilfe von Wasserstoff Kohlendioxid in Methan umwandeln.

Elektronen präzise verdrahtet

Die Struktur erklärt, wie die Maschine Elektronen so effizient leitet. Zwei ringförmige Module sind über einen zentralen Kern zu einer durchgehenden, kreisförmigen Kette verbunden. So lassen sich mehrere Reaktionsschritte aneinanderreihen und Elektronen schnell und gezielt von einer Stelle zur nächsten weitergeben. Im Ergebnis verbindet die Anordnung den letzten und den ersten Schritt der Methanbildung zu einer einzigen Schleife.

Das Team beobachtete den Komplex auch dabei, wie er sich spontan anpasst. In etwa 18 Prozent der untersuchten Partikel hatte eine Formiat-Dehydrogenase den Platz der üblichen wasserstoffverarbeitenden Hydrogenase eingenommen — ein Austausch, der es den Mikroben erlaubt, weiter Energie zu gewinnen, wenn der Wasserstoff knapp wird. „Wir konnten nicht nur die Struktur dieses enormen Systems aufklären, sondern auch sehen, wie flexibel Mikroorganismen ihren Energiestoffwechsel an ihre Umgebung anpassen", sagt Schuller.

Über das Labor hinaus nutzten die Forschenden die Kryo-Elektronentomografie, um die Enzyme im Inneren intakter Zellen abzubilden. Dort treten die Super-Assemblies in hoher Dichte auf und scheinen für die Energieversorgung der Zelle von zentraler Bedeutung zu sein.

Da Methanogene zu den größten biologischen Methanquellen zählen — und Methan ein starkes Treibhausgas ist —, hilft das Verständnis ihrer Maschinerie dabei, ihre Rolle im Kohlenstoffkreislauf und im Klimawandel einzuschätzen. Zugleich gelten dieselben Mikroben als vielversprechender Weg zu erneuerbarer Energie, was die Entschlüsselung ihres Innenlebens doppelt lohnend macht.